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'''血红蛋白'''又稱血红素; （Hemoglobin(美國) 或 haemoglobin(英國)；縮寫︰Hb 或 Hgb）是[[高等生物]]体内负责运载氧的一种[[蛋白质]]。可以用[[平均細胞血紅蛋白濃度]]測出濃度。 | '''血红蛋白'''又稱血红素; （Hemoglobin(美國) 或 haemoglobin(英國)；縮寫︰Hb 或 Hgb）是[[高等生物]]体内负责运载氧的一种[[蛋白质]]。可以用[[平均細胞血紅蛋白濃度]]測出濃度。 | ||
| − | 血红蛋白存在于几乎所有的脊椎动物体内，在某些无脊椎动物组织也有分布。血液中的血红蛋白从呼吸器官中将氧气运输到身体其他部位释放，以满足机体氧化营养物质支持功能运转之需要，并将由此生成的二氧化碳带回呼吸器官中以排出体外。在哺乳动物中，血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70倍。一个哺乳动物血红蛋白分子可以结合最多四个氧分子。 | + | 血红蛋白存在于几乎所有的脊椎动物体内，在某些[[ 无脊椎动物]] 组织也有分布。血液中的血红蛋白从呼吸器官中将氧气运输到身体其他部位释放，以满足机体氧化营养物质支持功能运转之需要，并将由此生成的二氧化碳带回呼吸器官中以排出体外。在哺乳动物中，血红蛋白占[[ 红细胞]] 干重的97%、总重的35%<ref>[https://www.cndzys.com/renqun/teshu/523113.html 正常血红蛋白的值是多少]，大众养生网，2015-05-30 </ref> 。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70倍。一个哺乳动物血红蛋白分子可以结合最多四个氧分子。 |
| − | 血红蛋白也参与其他气体的转运：它能携带机体的部分二氧化碳（大约10%）。亦可将重要的调节分子一氧化氮结合在球状蛋白的某个硫醇基团上，在释放氧气的同时将其释放。 | + | 血红蛋白也参与其他气体的转运：它能携带机体的部分[[ 二氧化碳]] （大约10%）。亦可将重要的调节分子一氧化氮结合在球状蛋白的某个硫醇基团上，在释放氧气的同时将其释放。 |
在红细胞及其祖系细胞以外也发现了血红蛋白——包括黑质中的A9多巴胺神经元、巨噬细胞、肺泡细胞以及肾脏中的系膜细胞。在这些组织中，血红蛋白作为抗氧化剂和[[人類鐵代謝|铁代谢]]的调节因子存在，適用於生物高溫攜氧，在低溫情況下攜氧效果低。 | 在红细胞及其祖系细胞以外也发现了血红蛋白——包括黑质中的A9多巴胺神经元、巨噬细胞、肺泡细胞以及肾脏中的系膜细胞。在这些组织中，血红蛋白作为抗氧化剂和[[人類鐵代謝|铁代谢]]的调节因子存在，適用於生物高溫攜氧，在低溫情況下攜氧效果低。 | ||
| − | 血红蛋白和类血红蛋白分子在许多无脊椎动物、真菌和植物中也有分布。在这些机体中，血红蛋白可能携带氧气，抑或扮演转移和调节诸如二氧化碳、一氧化氮、硫化氢和硫化物的角色。其中一种称作豆血红蛋白（Leghemoglobin）的变体分子是用来清除氧气以免毒害诸如豆科植物的固氮根瘤的厌氧系统的。 | + | 血红蛋白和类血红蛋白分子在许多无脊椎动物、[[ 真菌]] 和[[ 植物]] 中也有分布。在这些机体中，血红蛋白可能携带氧气，抑或扮演转移和调节诸如二氧化碳、一氧化氮、硫化氢和硫化物的角色。其中一种称作豆血红蛋白（Leghemoglobin）的变体分子是用来清除氧气以免毒害诸如豆科植物的固氮根瘤的厌氧系统的。 |
血红蛋白化学式:C<sub>3032</sub>H<sub>4816</sub>O<sub>812</sub>N<sub>780</sub>S<sub>8</sub>Fe<sub>4</sub>。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的[[电解质]]溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α<sub>2</sub>β<sub>2</sub>的形态。 | 血红蛋白化学式:C<sub>3032</sub>H<sub>4816</sub>O<sub>812</sub>N<sub>780</sub>S<sub>8</sub>Fe<sub>4</sub>。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的[[电解质]]溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α<sub>2</sub>β<sub>2</sub>的形态。 | ||
| − | 血红蛋白的每个[[蛋白质亚基|亚基]]由一条[[肽]]链和一个[[血红素]]分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为[[珠蛋白]]。血红素分子是一个具有[[卟啉]]结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个[[吡咯]]环上的[[氮]][[原子]]与一个[[亚铁离子]]配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个[[组氨酸]]残基中的[[吲哚]]侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由[[氧]][[分子]]顶替水的位置。 | + | 血红蛋白的每个[[蛋白质亚基|亚基]]由一条[[肽]]链和一个[[血红素]]分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为[[珠蛋白]]<ref>[http://www.med66.com/new/201202/yu201202074654.shtml 血红蛋白的构成]，医学教育网，2012-02-07</ref> 。血红素分子是一个具有[[卟啉]]结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个[[吡咯]]环上的[[氮]][[原子]]与一个[[亚铁离子]]配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个[[组氨酸]]残基中的[[吲哚]]侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由[[氧]][[分子]]顶替水的位置。 |
血紅蛋白與氧的結合可受到[[2,3-二磷酸甘油酸]]（2,3-BPG）的調控，成人的血紅素組成為α<sub>2</sub>β<sub>2</sub>，使成人血紅蛋白對氧的親和性降低，而胎兒血紅蛋白的組成為α<sub>2</sub>γ<sub>2</sub>，不受2,3-二磷酸甘油酸影響。 | 血紅蛋白與氧的結合可受到[[2,3-二磷酸甘油酸]]（2,3-BPG）的調控，成人的血紅素組成為α<sub>2</sub>β<sub>2</sub>，使成人血紅蛋白對氧的親和性降低，而胎兒血紅蛋白的組成為α<sub>2</sub>γ<sub>2</sub>，不受2,3-二磷酸甘油酸影響。 | ||
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* [[地中海貧血|地中海貧血症]]，α-Thalassemias，甲型，形成β<sub>4</sub>或γ<sub>4，</sub>其α次單元有缺失；β-Thalassemias，乙型，其β次單元有缺失。 | * [[地中海貧血|地中海貧血症]]，α-Thalassemias，甲型，形成β<sub>4</sub>或γ<sub>4，</sub>其α次單元有缺失；β-Thalassemias，乙型，其β次單元有缺失。 | ||
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| + | <center> 血红蛋白偏高是怎么回事 </center> | ||
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| + | <center> 地中海贫血症 </center> | ||
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==参考文献== | ==参考文献== | ||
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於 2021年1月5日 (二) 13:43 的最新修訂
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血紅蛋白又稱血紅素; （Hemoglobin(美國) 或 haemoglobin(英國)；縮寫︰Hb 或 Hgb）是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質。可以用平均細胞血紅蛋白濃度測出濃度。
血紅蛋白存在於幾乎所有的脊椎動物體內，在某些無脊椎動物組織也有分布。血液中的血紅蛋白從呼吸器官中將氧氣運輸到身體其他部位釋放，以滿足機體氧化營養物質支持功能運轉之需要，並將由此生成的二氧化碳帶回呼吸器官中以排出體外。在哺乳動物中，血紅蛋白占紅細胞乾重的97%、總重的35%[1]。平均每克血紅蛋白可結合1.34ml的氧氣，是血漿溶氧量的70倍。一個哺乳動物血紅蛋白分子可以結合最多四個氧分子。
血紅蛋白也參與其他氣體的轉運：它能攜帶機體的部分二氧化碳（大約10%）。亦可將重要的調節分子一氧化氮結合在球狀蛋白的某個硫醇基團上，在釋放氧氣的同時將其釋放。
在紅細胞及其祖系細胞以外也發現了血紅蛋白——包括黑質中的A9多巴胺神經元、巨噬細胞、肺泡細胞以及腎臟中的繫膜細胞。在這些組織中，血紅蛋白作為抗氧化劑和鐵代謝的調節因子存在，適用於生物高溫攜氧，在低溫情況下攜氧效果低。
血紅蛋白和類血紅蛋白分子在許多無脊椎動物、真菌和植物中也有分布。在這些機體中，血紅蛋白可能攜帶氧氣，抑或扮演轉移和調節諸如二氧化碳、一氧化氮、硫化氫和硫化物的角色。其中一種稱作豆血紅蛋白（Leghemoglobin）的變體分子是用來清除氧氣以免毒害諸如豆科植物的固氮根瘤的厭氧系統的。
血紅蛋白化學式:C3032H4816O812N780S8Fe4。人體內的血紅蛋白由四個亞基構成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態。
血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會盤繞摺疊成球形，把血紅素分子抱在裡面，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白[2]。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與氧結合的時候，有一個水分子從卟啉環下方與亞鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。
血紅蛋白與氧的結合可受到2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）的調控，成人的血紅素組成為α2β2，使成人血紅蛋白對氧的親和性降低，而胎兒血紅蛋白的組成為α2γ2，不受2,3-二磷酸甘油酸影響。
血紅蛋白與氧結合的過程是一個非常神奇的過程。首先一個O2與血紅蛋白四個亞基中的一個結合，與氧結合之後的珠蛋白結構發生變化，造成整個血紅蛋白結構的變化，這種變化使得第二個氧氣分子相比於第一個氧氣分子更容易尋找血紅蛋白的另一個亞基結合，而它的結合會進一步促進第三個氧氣分子的結合，以此類推直到構成血紅蛋白的四個亞基分別與四個氧氣分子結合。而在組織內釋放氧的過程也是這樣，一個氧氣分子的離去會刺激另一個的離去，直到完全釋放所有的氧氣分子，這種有趣的現象稱為協同效應。
由於協同效應，血紅蛋白與氧氣的結合曲線呈S形，在特定範圍內隨着環境中氧含量的變化，血紅蛋白與氧分子的結合率有一個劇烈變化的過程，生物體內組織中的氧濃度和肺組織中的氧濃度恰好位於這一突變的兩側，因而在肺組織，血紅蛋白可以充分地與氧結合，在體內其他部分則可以充分地釋放所攜帶的氧分子。可是當環境中的氧氣含量很高或者很低的時候，血紅蛋白的氧結合曲線非常平緩。
除了運載氧，血紅蛋白還可以與硫化氫、一氧化碳、氰離子結合，結合的方式也與氧完全一樣，所不同的只是結合的牢固程度，一氧化碳、氰離子一旦和血紅蛋白結合就很難離開，這就是煤氣中毒和氰化物中毒的原理，遇到這種情況可以使用其他與這些物質結合能力更強的物質來解毒，比如一氧化碳中毒可以用靜脈注射亞甲基藍的方法來救治。
血紅蛋白相關病症
Val6（側鍊疏水），以致結構變形。
- 地中海貧血症，α-Thalassemias，甲型，形成β4或γ4，其α次單元有缺失；β-Thalassemias，乙型，其β次單元有缺失。
視頻
血紅蛋白 相關視頻
參考文獻
- ↑ 正常血紅蛋白的值是多少，大眾養生網，2015-05-30
- ↑ 血紅蛋白的構成，醫學教育網，2012-02-07