血红蛋白

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血红蛋白又称血红素; （Hemoglobin(美国) 或 haemoglobin(英国)；缩写︰Hb 或 Hgb）是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。可以用平均细胞血红蛋白浓度测出浓度。

血红蛋白存在于几乎所有的脊椎动物体内，在某些无脊椎动物组织也有分布。血液中的血红蛋白从呼吸器官中将氧气运输到身体其他部位释放，以满足机体氧化营养物质支持功能运转之需要，并将由此生成的二氧化碳带回呼吸器官中以排出体外。在哺乳动物中，血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70倍。一个哺乳动物血红蛋白分子可以结合最多四个氧分子。

血红蛋白也参与其他气体的转运：它能携带机体的部分二氧化碳（大约10%）。亦可将重要的调节分子一氧化氮结合在球状蛋白的某个硫醇基团上，在释放氧气的同时将其释放。

在红细胞及其祖系细胞以外也发现了血红蛋白——包括黑质中的A9多巴胺神经元、巨噬细胞、肺泡细胞以及肾脏中的系膜细胞。在这些组织中，血红蛋白作为抗氧化剂和铁代谢的调节因子存在，适用于生物高温携氧，在低温情况下携氧效果低。

血红蛋白和类血红蛋白分子在许多无脊椎动物、真菌和植物中也有分布。在这些机体中，血红蛋白可能携带氧气，抑或扮演转移和调节诸如二氧化碳、一氧化氮、硫化氢和硫化物的角色。其中一种称作豆血红蛋白（Leghemoglobin）的变体分子是用来清除氧气以免毒害诸如豆科植物的固氮根瘤的厌氧系统的。

血红蛋白化学式:C₃₀₃₂H₄₈₁₆O₈₁₂N₇₈₀S₈Fe₄。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α₂β₂的形态。

血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。

血红蛋白与氧的结合可受到2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）的调控，成人的血红素组成为α₂β₂，使成人血红蛋白对氧的亲和性降低，而胎儿血红蛋白的组成为α₂γ₂，不受2,3-二磷酸甘油酸影响。

血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个O₂与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧气分子相比于第一个氧气分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧气分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧气分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧气分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧气分子，这种有趣的现象称为协同效应。

由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓。

除了运载氧，血红蛋白还可以与硫化氢、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。

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血红蛋白相关病症

• 正铁血红蛋白血症

• 镰刀形细胞贫血症，在Hbs分子中，其β次单元的Glu6（侧炼带负电）突变成

Val6（侧炼疏水），以致结构变形。

• 地中海贫血症，α-Thalassemias，甲型，形成β₄或γ_4，其α次单元有缺失；β-Thalassemias，乙型，其β次单元有缺失。

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