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胶原原图链接图片来源优酷网

胶原（collagen）是哺乳动物体内含量最多的一类蛋白质，占蛋白质总量的25%~30% ，广泛存在于从低等脊椎动物的体表面到哺乳动物机体的一切组织中。

胶原单体是长圆柱状蛋白质，长度约为280 nm，直径为1.4~1.5 nm。它由3 条多肽链彼此以超螺旋的形式缠绕而成。胶原由结构上略有不同的一组蛋白质构成，已发现有27种不同类型的胶原，按发现页序分为I 型胶原、II 型胶原、IM 型胶原等，最常见的类型为I型胶原。

中文名:胶原

外文名:Collagen

作 用:细胞外最重要的水不溶性纤维蛋白

性 质:纤维

位 置:细胞外

基本结构

胶原蛋白的基本结构单位是原胶原(tropocollagen),原胶原肽链的一级结构具有(Gly-x-y)n重复序列, 其中x常为脯氨酸(Pro), y常为羟脯氨酸(Hypro)或羟赖氨酸(Hylys)。Hylys残基可发生糖基化修饰, 其糖单位有的是一个半乳糖残基(Gal), 但通常是二糖(Glu-Gal-),胶原上的糖所占的量约为胶原的10%。在胶原纤维内部，原胶原蛋白分子呈1/4交替平行排列，一个原胶原的头部与下一个原胶的尾部有一个小的间隙分割，这种排列在胶原纤维上形成长度为67nm的周期性横纹。平行排列的分子通过原胶原分子N末端与相邻原胶原分子C末端的赖氨酸或羟赖氨酸间形成共价键加以稳定。

现已发现20个左右的基因分别在不同组织中编码不同类型的胶原; 不同类型的胶原定位于体内的特定组织,也有2-3种不同的胶原存在于同一组织中。

胶原蛋白(Collagen)又称胶原，是由三条肽链拧成的螺旋形纤维状蛋白质。胶原蛋白是动物结缔组织重要的蛋白质，结缔组织除了含60～70%的水分外，胶原蛋白占了约20～30%，因为有高含量的胶原蛋白，结缔组织具有了一定的结构与机械力学性质，如张力强度、拉力、弹力等以达到支撑、保护的功能。

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基本概念

胶原、明胶和胶原蛋白的异同：

《英汉化学化工词汇》（第3版 科学出版社，1988）中将collagen译为胶原（蛋白），通常称为胶原，有时候为了叙述上的方便或更强调其蛋白的特性，也把collagen称作胶原蛋白。日本“长效寡肽”类胶原是指动物组织器官中存在的一类蛋白质，在提取、分离时，随着方法和条件的不同，可以产生胶原、明胶和胶原蛋白三种产物。

能被称为胶原的，必须是其三螺旋结构没有改变的那类蛋白质，还保留有生物活性。

明胶是胶原在酸、碱、酶或高温作用下的变性产物，与胶原一样由18种氨基酸组成，但已失去了生物活性。

上述胶原第一种水解产物，便是胶原蛋白，胶原的三螺旋结构彻底松开，成为3条自由的肽链，且降解成多分散的肽段，其中包括小肽。因此胶原蛋白是多肽混合物，相对分子质量从几千到几万，分子量分布很宽，没有生物活性，能溶于冷水，而且能被蛋白酶利用。胶原蛋白与机体的生长、衰老和疾病有着极其密切的联系。因其具有良好的生物相容性、营养性、修复性、保湿性、配伍性和亲和性，所以被广泛应用于生物医学材料、化妆品、食品及保健品等功能性产品。胶原蛋白具有美容（防皱、保湿、美白、减肥、丰胸）、预防骨质疏松、改善关节健康、改善血液循环、健胃、提高人体免疫力等功效。

性质

通过上面的叙述，可以归纳如下：

a.胶原具有生物活性，不溶于冷水和热水，不能被蛋白酶利用；

b.明胶相对分子质量较高只溶于热水，不溶于冷水，胶原蛋白相对分子质量较低，而且分子量分布比明胶更宽，可溶于冷水；

c.明胶与胶原蛋白均无生物活性，但可被蛋白酶利用。

胶原蛋白是一种高分子功能性蛋白质，它是皮肤的主要组成部分，占皮肤真皮层80%的比重，它在皮肤中构成了一张细密的弹力网，牢固锁住水分,支撑着皮肤。

胶原蛋白的技术简介：

什么是寡肽（和多肽相对应）：采用固相肽合成（SPPS）技术，将分子量控制在500道尔顿左右，可直接作用于人体皮肤真皮层，最大限度的减少了吸收过程中的损耗，这也是寡肽的优势。 同时，长效寡肽还能使胶原因子延长半衰期的超微囊化技术。使胶原蛋白在体内放缓水解速度，缓慢释放出其功效，不但能使胶原因子释放其最大活性，而且能长时间保持体液内的有效浓度；延长了胶原因子的半衰期,以达到其在体内发挥效果最大化。

合成与组装

胶原的合成与组装始于内质网，并在高尔基体中进行修饰，最后在细胞外组装成胶原纤维。在胶原蛋白在粗面内质网膜结合的核糖体上起始合成前α链，并在内质网切除信号肽，通过内质网和高尔基体的加工、修饰和组装，形成三股螺旋的前胶原并分泌到胞外，形成原胶原最后组装成胶原原纤维和胶原纤维。

前胶原是原胶原的前体，是分泌到胞外前的形式。前胶原由3条前α链螺旋而成，每条α链具有150个氨基酸残基的N末端前肽和250个氨基酸残基的C末端前肽。前肽的一级结构没有Gly-X-Y序列，具有较多酸性氨基酸及芳香族氨基酸残基，并含有半胱氨酸残基，因此前α链在前肽区域并不形成三股螺旋结构。但在N末端前肽形成链内二硫键，在C末端前肽形成链内及链间二硫键。在I 型胶原的三股螺旋间没有二硫键，前胶原C末端的5个链间二硫键在糙面内质网中形成，然后3条多肽链由C→N方向盘绕形成三股螺旋，链间二硫键在三股螺旋形成前对稳定前胶原3条多肽链的联系起重要作用。胶原肽链在糙面内质网合成带有信号肽的前原胶原。

在糙面内质网中除切除信号肽外还进行一些重要的化学修饰反应，如Gly-X-Y序列中某些Pro和Lys残基的羟化，羟赖氨酸可以进一步发生糖基化等修饰。经过修饰的前α链组装成三股螺旋的前胶原，然后通过高尔基体分泌到细胞外，在前胶原N蛋白酶和前胶原C蛋白酶作用下，分别切去N末端前肽及C末端前肽，而两端各保留一段非螺旋的端肽区成为原胶原，原胶原进而聚合形成胶原纤维。伴随着胶原纤维的组装，某些赖氨酸和羟赖氨酸残基被细胞外的赖氨酸氧化酶氧化为醛，在多肽链间自然形成共价交联，对胶原纤维的稳定和强度起重要作用。准确地切除N末端和C末端前肽对胶原纤维的正常组装是必需的。

功能及分布

胶原是胞外基质中最主要的水不溶性纤维蛋白。I、II、III型胶原含量最为丰富，能形成类似的纤维结构。I 型胶原常形成较粗的纤维束，分布广泛，主要存在于皮肤、肌腱、韧带及骨中，具有很强的抗张强度，约占人体胶原含量的90%；II型胶原主要存在于软骨中；III型胶原形成细微的原纤维网，广泛分布于具有伸展性的组织中，如皮肤、血管及内脏等疏松结缔组织；IV型胶原形成二维网格样结构，是基膜的主要成分及支架。