踏車行為檢視原始碼討論檢視歷史
微管或微絲一端發生裝配使微管延長而另一端則去裝配而使微管縮短、但總體仍然保持原長的現象
在一定條件下,微管或微絲一端發生裝配使微管延長,而另一端則去裝配而使微管縮短,但總體仍然保持原長。這種現象稱為踏車行為[或踏車現象(tread milling)]。
- 中文名:踏車行為
- 外文名:tread milling
- 別 名:踏車現象
簡介
微管裝配動態模型認為,微管兩端具有GTP帽,微管將繼續裝配,反之,具GDP帽則解聚.通常微管持有β微管蛋白的正極（+）端組裝較快，而持有α微管蛋白的負極（-）端組裝較慢。在一定條件下,微管一端發生裝配使微管延長,而另一端則去裝配而使微管縮短,這種現象稱為踏車行為[或踏車現象(tread milling)].
評價
在微絲（MF）的裝配過程中也存在踏車現象。微絲的組成單位肌動蛋白（actin)具有ATP酶的活性。在微絲的延長過程中，肌動蛋白必須先和ATP結合，組裝到微絲末端的肌動蛋白發揮ATP酶的活性，將ATP水解成ADP。當微絲的組裝速度快於肌動蛋白的水解，在微絲的末端就形成肌動蛋白-ATP亞基的帽，這時微絲比較穩定；當亞基結合的是ADP時，肌動蛋白趨向於從微絲上解離。由於微絲兩端存在結構差異，新肌動蛋白從正極端加入，幾乎不從負極端加入。等微絲組裝到一定長度時，肌動蛋白亞基的組裝和去組裝達一個平衡，即新加入的和解離的肌動蛋白亞基數目相當，微絲的長度幾乎不變，也就是達到「穩定期」。在體外組裝過程中可以看到微絲的正極由於肌動蛋白亞基的不斷添加而延長，負極則由於肌動蛋白亞基的去組裝而縮短，這一現象稱作「踏車行為」。在體外，紡錘體不具有踏車行為
此外，中間纖維[1] 沒有踏車行為，雖然中間絲的裝配—去裝配仍然是動態的。