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血清型，根據免疫學原理，抗原與其特異性抗體結合可形成免疫複合物，據此可以鑑定不同抗原。在微生物學上，可以用來鑑定同種類微生物的不同型別，通常可用血清學方法檢測出來，謂之血清型。

基本內容

免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）存在於血漿中的一類具有抗體活性的或化學結構與抗體相似的球蛋白。人和動物的免疫血清中的免疫球蛋白極不均一，其組成、結構、大小、電荷、生物學活性等都有很大差異，約占機體全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先後分純得到5類免疫球蛋白，1968年，世界衛生組織統一命名為免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。各類免疫球蛋白的化學結構雖有不同，但都是由二硫鍵連接的四條多肽鏈組成。其中一對多肽鍵較長，約含有450個氨基酸，分子量為50000道爾頓，稱為重鏈（H鏈）；另一對多肽鏈較短，約含有214個氨基酸，分子量約為25000道爾頓，稱為輕鏈（L鏈）。兩條相同的重鏈由二硫鍵連接起來，呈Y型；兩條相同的輕鏈則由二硫鍵連接在其氨基端（N端）的兩側，形成對稱的高分子結構。這種四肽鏈結構稱為單體。各類免疫球蛋白重鏈的結構及抗原均不相同。不同的重鏈分別以希臘字母γ、α、μ、δ、和ε表示。並以此將免疫球蛋白相應地分為IgG、 IgA、 IgM、IgD和IgE五類。而輕鏈則只有兩種類型，即κ及λ。每一個Ig分子中，兩條輕鏈及兩條重鏈都是同型的。

單體的每條重鏈或輕鏈均可分為兩部分，即可變區和穩定區。多肽鏈N端輕鏈的1/2與重鏈的1/4，氨基酸排列順序隨抗體特異性的不同而有所變化，稱為可變區（V區）。該區的多肽鏈摺疊形成抗原結合點。抗體的不同特異性，可由重鏈及輕鏈V區中氨基酸性質及順序的改變而體現。多肽鏈羧基端（C端）輕鏈的1/2及重鏈的3/4氨基酸排列順序比較穩定，稱為穩定區（C區）。免疫球蛋白的免疫原性、穿過胎盤及結合補體等生物學特性，一般認為是在C區。所有的輕鏈都有兩個功能區，即VL區和CL區；而重鏈則不相同。IgG、IgA及IgD的重鏈各有一個V功能區（VH區）和三個C功能區（CH1區、CH2區、CH3區）、而IgM及IgE的重鏈多一個C功能區，即CH4區。現一般認為，CH1、CL區是遺傳標誌所在區；CH3區是補體活化部位，並有通過胎盤的作用，CH3區又是固定組織細胞的部位；CH3及CH4還可參與I型變態反應。另外，在CH1及CH2之間還有一樞紐區或稱絞鏈區。該區富含脯氨酸，對木瓜蛋白酶及胃蛋白酶敏感，具有彈性，可自由摺疊及展開至180度。絞鏈區與抗體分子的變構有關。

免疫球蛋白在漿細胞中進行生物合成。漿細胞核中的DNA將合成Ig的信息轉錄給mRNA，mRNA進入細胞質到達核糖體，在tRNA的參與下，再將信息翻譯成免疫球蛋白。由於抗體形成細胞的遺傳性有所不同，所以，即使是同一種抗原免疫機體，產生的免疫球蛋白在抗原決定簇上也有差別。免疫球蛋白的這種差異，可通過血清學反應來測定及分類。

如用木瓜蛋白酶處理Ig，可在絞鏈區斷開，形成兩個Fab段和一個Fc段。Fab段能與抗原結合，不過它是單價的。在體外條件下不能形成肉眼可見的結合反應。Fc為結晶片段、無抗體活性，但具有穿過胎盤（IgG）、結合補體、結合細胞等性質。如用胃蛋白酶IgG分子的構型變化處理Ig，可從Ig絞鏈區二硫鏈的C端切開，將Ig分成一個由[[]]二硫鍵連接的含有兩個Fab的片段，其功能與Fab相同，但能與相應抗原形成肉眼可見的結合反應。餘下的部分是小於Fc段的多肽鏈，不再具有任何生物學活性。通過對Ig水解片段的研究，不僅對闡明Ig的結構和生物學特性有重要理論意義，對製備免疫製品和臨床治療也有重要意義。如白喉或破傷風抗毒素經胃蛋白酶降解後，可降低其引起變態反應的能力。而丙種球蛋白經降解後，可用以靜脈注射。