缩醛磷脂查看源代码讨论查看历史

缩醛磷脂（plasmalogen）是一种含醚的磷脂。其特征是在sn－1位置的醚键和sn－2位置的酯键。

在哺乳动物中，sn－1位置通常连接着C16:0；C18:0或C18:1的脂肪醇，sn－2位置多连接着多聚不饱和脂肪酸（PUFAs），头部多连接着乙醇胺基或胆碱基。

基本特性

化学途径

是G蛋白偶联受体的信号转导通路中的一种途径， 在信号通路中胞外信号分子与细胞表面G蛋白耦联型受体结合，激活质膜上的磷脂酶C（PLC-β），使质膜上4，5-二磷酸磷脂酰肌醇（PIP2）水解成1，4，5-三磷酸肌醇（IP3）和二酰基甘油（DG）两个第二信使，胞外信号转换为胞内信号，这一信号系统又称为“双信使系统”（Double Messenger System）。

IP3与内质网上的IP3配体门钙通道结合，开启钙通道，使胞内Ca2+浓度升高。激活各类依赖钙离子的蛋白。用Ca2+载体离子霉素（ionomycin）处理细胞会产生类似的结果。 DG结合于质膜上，可活化与质膜结合的蛋白激酶C（Protein Kinase C，PKC）。PKC以非活性形式分布于细胞溶质中，当细胞接受刺激，产生IP3，使Ca2+浓度升高，PKC便转位到质膜内表面，被DG活化，PKC可以使蛋白质的丝氨酸/苏氨酸残基磷酸化使不同的细胞产生不同的反应，如细胞分泌、肌肉收缩、细胞增殖和分化等。DG的作用可用佛波醇酯（phorbol ester）模拟。

生理作用

DG通过两种途径终止其信使作用：一是被DG-激酶磷酸化成为磷脂酸，进入磷脂酰肌醇循环；二是被DG酯酶水解成单酯酰甘油。由于DG代谢周期很短，不可能长期维持PKC活性，而细胞增殖或分化行为的变化又要求PKC长期活性所产生的效应。现发现另一种DG生成途径，即由磷脂酶催化质膜上的磷脂酰胆碱断裂产生的DG，用来维持PKC的长期效应。

首先由激活的SrcPrK和ZAP-70通过LAT使膜结合的磷脂酶C(PLC)分子丁链上的酪氨酸残基发生磷酸化。磷酸化的PLC—γ发挥酶活性，使底物二磷酸磷脂酰肌醇(PIP2)水解成两个成分：三磷酸肌醇(IP3)和二酰甘油(DAG)。IP3可迅速地从膜内侧向胞质溶胶中扩散，一方面打开细胞膜上的钙通道使Ca2+进入细胞内，同时开启细胞内钙池(内质网)增加Ca2+—的释放，协同提高胞内游离钙的浓度。胞质Ca2+含量的上升，激活一种称为钙调蛋白(camodulin)的Ca2+结合蛋白，后者可调节其他酶类的活性，并最终导致钙调磷酸酶的激活。

激活信号

抗原激活信号转导磷脂酰肌醇途径的启动钙调磷酸酶是一种丝、苏氨酸磷酸酶而不是PTK。另一方面，与胞膜内侧相联的DAG则直接激活PKC。后面熔会捍到，钙调磷酸酶和PKC主要分别活化两种重要的转录因子NF—AT和NF—cB。因而在这一条信号转导的下游通路中，实际上再一分为二，形成钙调磷酸酶参与的途径。和PKC介导的途径。由于一个PLCγ分子可以产生很多的IP2和DAG，这就放大了传入的抗原识别信号．并保证其转导的有效性。

分子信号

Ca2+活化各种Ca2+结合蛋白引起细胞反应，钙调素（calmodulin，CaM）由单一肽链构成，具有四个钙离子结合部位。结合钙离子发生构象改变，可激活钙调素依赖性激酶（CaM-Kinase）。细胞对Ca2+的反应取决于细胞内钙结合蛋白和钙调素依赖性激酶的种类。如：在哺乳类脑神经元突触处钙调素依赖性激酶Ⅱ十分丰富，与记忆形成有关。该蛋白发生点突变的小鼠表现出明显的记忆无能。

IP3信号的终止是通过去磷酸化形成IP2，或被磷酸化形成IP4。Ca2+由质膜上的Ca2+泵和Na+-Ca2+交换器将抽出细胞，或由内质网膜上的钙泵抽进内质网。