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两性电解质原图链接图片来源优酷网

两性电解质就是既能当酸又能当碱用的电解质。两性电解质通常为两性元素的氧化物的水合物、氨基酸等。

两性电解质在溶液中存在着两性离解平衡，既能离解出H+离子又能离解出OH-离子或者和H+离子结合，既能与酸，也能与碱起反应而被中和，它们虽有酸碱性，但只能作为弱酸和弱碱，其酸性和碱性可能均等，亦可不等。如As(OH)3酸性强于碱性，Zn(OH)2碱性强于酸性，Pb(OH)2酸碱性相差不多，三者均匀为两性电解质，再如氨基酸甘氨酸(NH2CH2COOH)亦为两性电解质。

• 中文名:两性电解质

• 外文名:Ampholyte solution; Ampholime

原理

生活中最常见的两性电解质莫过于氨基酸了。在同一个氨基酸分子上含有氨基和羧基，它既可以接受质子，又可释放质子，因此氨基酸为两性电解质。实验证明氨基酸在水中以两性离子形式存在，在一定的酸碱条件下可以发生解离作用。当加入酸时，由于-COO-基接受质子，使氨基酸成为带正电荷的阳离子。加入碱时，则-N+H3基释放质子，与OH-中和，使氨基酸成为带负电荷的阴离子。蛋白质和氨基酸一样也是两性电解质，在水溶液中能解离，解离程度和生成的离子情况是由各种蛋白质分子中可解离的基团数和溶液的pH值所决定的。

载体

载体两性电解质]]是一些具有相近等电点的分子量为600－900Da的多氨基多羟基两性化合物的混合物。它在大于其等电点的pH环境中解离成带负电荷的阴离子，向电场的正极泳动，在小于其等电点的pH环境中解离成带正电荷的阳离子，向电场的负极泳动。这种泳动只有在等于其等电点的pH环境中，即蛋白质所带的净电荷为零时才能停止。

必备条件

1.可溶性要好，为了保证等电聚焦过程中PH梯度的形成和蛋白样品的迁移，载体两性电解质必须具有很好的溶解性能。

2.紫外吸收低，不发荧光。由于制备分离时，检测蛋白质的方法通常是测量280nm的吸光度，因此要求载体两性电解质在280nm的吸光度尽可能低。

3.在等电点处必需有足够的缓冲能力，以便能控制pH梯度，而不致被样品蛋白质或其他两性物质的缓冲能力改变pH梯度的进程。

4.在等电点必需的足够高电导，以便使一定的电流通过，而且要求具备不同pH值的载体有相同的电导系数，使整个体系中的电导均匀，如果有局部电导过小，就会产生极大的电位降，从而其他部分电压就会太小，以致不能保持梯度，也不能使应聚焦的成分进行电迁移，达到聚焦。

5.分子量要小，便于与被分离的高分子物质用透析或凝胶过滤法分开。

6.化学组成应不同于被分离物质，不干扰测定。

7.无毒、无生物学效应。载体两性电解质对哺乳动物的组织培养，酶活性测定，免疫检测或注射到小白鼠或大鼠中都没有影响。

8.应不与分离物质反应或使之变性。总起来说，当一个两性电解质的等电点介于两个很近的pk值之间时，它在等电点的解离度大，缓冲能力强，而且电导系数高，这就是好的载体两性电解质。

应用

1、载体两性电解质等电聚焦电泳

载体两性电解质等电聚焦电泳技术是蛋白质理化性质研究的核心技术之一，载体两性电解质等电聚焦电泳的基本原理是利用蛋白质分子或其他两性分子等电点的不同，在一个稳定、连续的线性的p H梯度中进行蛋白质的分离和分析电泳检测方法。是1966年由2位瑞典科学家Harry Rilbe和OlovVesterberg建立的一种高分辨率的蛋白质分离分析技术。

2、离子交联聚两性电解质水凝胶

电场敏感水凝胶易于调控、响应方式多样、可精确控制载附药物的释放,因此在药物的控制释放领域有潜在的应用前景。离子交联聚两性电解质水凝胶上有带正负两种电荷的基团,在正负电荷之间形成了离子交联。离子交联键与共价键相比，属于弱的相互作用，对环境的变化更为敏感。因此，离子交联的聚两性电解质水凝胶可能具有独特的电场响应行为,有可能开发为电场控释给药载体材料。

3、引入聚两性电解质赋予膜良好抗污染性能

通过自由基接枝聚合法将2-丙烯酰胺基-2-甲基丙磺酸(AMPS)和甲基丙烯酰氧乙基三甲基氯化铵(DMC)接枝到聚偏氟乙烯(PVDF)膜上构建聚两性电解质化膜表面。随着单体投料量增加,聚两性电解质的接枝率逐渐增加;接枝聚两性电解质后,膜亲水性逐渐增强,膜表面孔尺寸减小。与纯PVDF膜相比,改性膜具有较低的蛋白质吸附量;在牛血清蛋白(BSA)溶液渗透过程中,膜的不可逆污染向可逆污染转化。由于可逆污染可通过简单的纯水清洗得到抑制，改性膜具有较高的通量恢复率。 更多还原