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(重新導向自 Ig)
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免疫球蛋白(immunoglobulin,簡稱Ig 又稱抗體(antibody),是一種主要由漿細胞分泌,被免疫系統用來鑑別與中和外來物質如細菌、病毒等病原體的大型Y形蛋白質,僅被發現存在於脊椎動物的血液等體液中,及其B細胞的細胞膜表面。

抗體能通過其可變區唯一識別特定外來物的一個獨特特徵,該外來目標被稱為抗原。蛋白上Y形的其中兩個分叉頂端都有一被稱為互補位(抗原結合位)的鎖狀結構,該結構僅針對一種特定的抗原表位。這就像一把鑰匙只能開一把鎖一般,使得一種抗體僅能和其中一種抗原相結合。 抗體和抗原的結合完全依靠非共價鍵的相互作用,這些非共價鍵的相互作用包括氫鍵、范德華力[1]電荷作用和疏水作用。這些相互作用可以發生在側鏈或者多肽主幹之間。正因這種特異性的結合機制,抗體可以「標記」外來微生物以及受感染的細胞,以誘導其他免疫機制對其進行攻擊,又或直接中和其目標,例如通過與入侵和生存至關重要的部分相結合而阻斷微生物的感染能力等,就像通緝犯上了手銬和腳鐐一樣。針對不同的抗原,抗體的結合可能阻斷致病的生化過程,或者召喚巨噬細胞消滅外來物質。而抗體能夠與免疫系統的其它部分交互的能力,是通過其Fc區底部所保留的一個糖基化座實現的。體液免疫系統的主要功能便是製造抗體。抗體也可以與血清中的補體一起直接破壞外來目標。

抗體與免疫球蛋白

抗體是機體免疫細胞被抗原激活後,B細胞分化成熟為漿細胞後所合成、分泌的一類能與相應抗原特異性結合的具有免疫功能的球蛋白。抗體是生物學功能上的概念,而免疫球蛋白是化學結構上的概念。所有抗體的化學基礎都是免疫球蛋白,但免疫球蛋白並不都具有抗體活性。

免疫球蛋白的功能

免疫球蛋白可分為抗體和膜免疫球蛋白。抗體主要存在於血清中,也可見於其他體液和外分泌液,其主要功能是特異性地結合抗原[2]。膜免疫球蛋白是B細胞膜上的抗原受體,能特異性識別抗原分子。在體內,抗體和抗原結合後可直接發揮效應,如抗毒素可中和外毒素,病毒的中和抗體可阻止病毒感染靶細胞,分泌型IgA可抑制細菌黏附宿主細胞等。在體外,抗體與抗原結合後可出現凝集、沉澱等現象。免疫球蛋白能激活補體;結合細胞表面的Fc受體,(Fc即可結晶片段。用木瓜蛋白酶水解IgG分子,可得到兩個Fab和一個Fc段。該片段能與效應分子和效應細胞相互作用,但不能與抗原結合。)從而表現出不同的生物學作用,如調理作用、抗體依賴性細胞介導的細胞毒作用、介導Ⅰ型超敏反應;通過胎盤和黏膜,在人類,IgG是惟一能通過胎盤的Ig類型,母體的IgG通過胎盤轉移給胎兒是一種重要的自然被動免疫,對於新生兒抗感染具有重要意義。分泌型IgA可通過消化道呼吸道黏膜,是機體黏膜局部免疫的主要因素。此外,抗體對免疫應答有正調節和負調節作用。

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免疫球蛋白的作用
免疫球蛋白的功效與作用

參考文獻

  1. 有機化學:范德華力的定義及分類,醫學教育網,2019-05-09
  2. 免疫球蛋白結構與功能的關係,小知識網,2020-2-15