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严景华

来自 中国科学院 的图片

严景华，女，1986年毕业于安徽师范大学生物系，1989年毕业于南京农业大学农学系，获硕士学位;2004年毕业于军事医学科学院生物工程研究所，获博士学位。博士， 研究员。

曾在德国汉诺威大学分子遗传学实验室作访问学者。2004年进入中国科学院微生物研究所工作，历任副研究员、研究员、研究组长。 2020年5月，获得第二届全国创新争先奖。9月8日，被评为全国抗击新冠肺炎疫情先进个人。

基本信息

人物说明----中国科学院微生物研究所研究员

出生地点----安徽省安庆市太湖县

国 籍 ---- 中国

职 业 ---- 科研工作者

毕业院校----安徽师范大学，南京农业大学

职 称 ---- 研究员

人物生活

2020年1月31日，中国科学院微生物研究所研究员严景华发了一条朋友圈:

"没有哪次新发突发传染病疫情的科研攻关像这次这么压力巨大!每天汇报进展，每个人工作进度以小时、分钟计。没有除夕、初一，没日没夜做实验。一帮年轻人连班倒，我心疼他们，也感谢他们 !"

主要贡献

严景华研究员和高福院士团队多次合作，解析了全球上市的第一个PD-1抗体药物nivolumab(Opdivo)及PD-L1抗体药物avelumab (Bavencio)和durvalumab (Imfinzi)的作用机制(Nature Communications 2017、Cell Research 2017和Protein Cell 2018)。

两团队再次合作对团队筛选的多个PD-1单抗结合表位及功能进行了系统评价，同时对中国第一个获批上市的PD-1单抗toripalimab(拓益)的作用机制进行了研究，成果分别发表在iScience和mAbs杂志。

荣誉记录

2020年5月，获得第二届全国创新争先奖。

2020年9月8日，被评为全国抗击新冠肺炎疫情先进个人。

2021年10月，入选第二届民革榜样人物推荐人选名单。

研究方向

结构为基础的新型疫苗及抗体工程改造

研究内容及意义:

1，人源抗体筛选及动物来源抗体的人源化:利用噬菌体展示、酵母展示及人B细胞单细胞测序技术筛选重要传染病及肿瘤治疗性人源抗体。另外对鼠等动物来源抗体进行人源化改造。

2，基于结构的疫苗设计:通过对蛋白抗原结构的解析以及与抗体相互作用研究，分析抗原结构特征，设计结构完整有效疫苗。这种策略能够最大限度的保证抗原表位的空间结构，从而提高疫苗的免疫源性。

3，抗体药物作用机制及抗体药物研发:抗体药物在治疗肿瘤、自身免疫性疾病、传染病等领域取得了突破性进展，在全球销售额前十位药物中，抗体药物占据六席，抗体药物正以前所未有的速度快速发展。本实验室研究内容之一就是利用抗体筛选平台及结构生物学平台研究抗体药物的作用机制，并进一步开发新的抗体药物。

代表性论文(*通讯或第一作者):

1. Wang Q, Ma T, Wu Y, Chen Z, Zeng H, Tong Z, Gao F, Qi J, Zhao Z, Chai Y, Yang H, Wong G, Bi Y, Wu L, Shi R, Yang M, Song J, Jiang H, An Z, Wang J, Yilma TD, Shi Y, Liu WJ, Liang M, Qin C, Gao GF*, Yan J*. Neutralization mechanism of human monoclonal antibodies against Rift Valley fever virus. Nature Microbiology.2019 Jul;4(7):1231-1241

2. Liu H, Guo L, Zhang J, Zhou Y, Zhou J, Yao J, Wu H, Yao S, Chen B, Chai Y, Qi J, Gao GF, Tan S, Feng H, Yan J. Glycosylation-independent binding of monoclonal antibody toripalimab to FG loop of PD-1 for tumor immune checkpoint therapy. MAbs. 2019 May/Jun;11(4):681-690.

3. Tan S, Zhang H, Chai Y, Song H, Tong Z, Wang Q, Qi J, Wong G, Zhu X, Liu WJ, Gao S, Wang Z, Shi Y, Yang F, Gao GF*, Yan J* . An unexpected N-terminal loop in PD-1 dominates binding by nivolumab. Nature Communications. 2017, 8:14369..

4. Wang Q, Yang H, Liu X, Dai L, Ma T, Qi J, Wong G, Peng R, Liu S, Li J, Li S, Song J, Liu J, He J, Yuan H, Xiong Y, Liao Y, Li J, Yang J, Tong Z, Griffin BD, Bi Y, Liang M, Xu X, Qin C, Cheng G, Zhang X, Wang P, Qiu X, Kobinger G, Shi Y, Yan J *, Gao GF *. Molecular determinants of human neutralizing antibodies isolated from a patient infected with Zika virus. Science Translational Medicine. 2016, 8(369):369ra179.

5. Li Y, Wan Y, Liu P, Zhao J, Lu G, Qi J, Wang Q, Lu X, Wu Y, Liu W, Zhang B, Yuen KY, Perlman S, Gao GF*, Yan J *. A humanized neutralizing antibody against MERS-CoV targeting the receptor-binding domain of the spike protein.Cell Research. 2015 , 25(11):1237-49

6. Lu G, Zhang N, Qi J, Li Y, Chen Z, Zheng C, Gao GF, Yan J *. Crystal structure of herpes simplex virus 2 gD bound to nectin-1 reveals a conserved mode of receptor recognition. Journal of Virology. 2014 ,88(23):13678-88.

7. Lu G, Hu Y, Wang Q, Qi J, Gao F, Li Y, Zhang Y, Zhang W, Yuan Y, Bao J, Zhang B, Shi Y, Yan J, Gao GF. Molecular basis of binding between novel human coronavirus MERS-CoV and its receptor CD26. Nature. 2013, 500(7461): 227-31..

8. Shi Y, Zhang W, Wang F, Qi J, Wu Y, Song H, Gao F, Bi Y, Zhang Y, Fan Z, Qin C, Sun H, Liu J, Haywood J, Liu W, Gong W, Wang D, Shu Y, Wang Y,Yan J, Gao GF. Structures and receptor binding of hemagglutinins from human-infecting H7N9 influenza viruses. Science. 2013, 342(6155):243-7.

9. Liu J., Qian X., Chen Z., Xu X., Gao F., Zhang S., Zhang R., Qi J., Gao GF., and Yan J *. Crystal structure of cell adhesion molecule nectin-2/CD112 and its binding to immune receptor DNAM-1/CD226. Journal of Immunology. 2012, 188(11):5511-20

10. Zhang N*, Yan J﹡, Lu G*, Guo Z, Fan Z, Wang J, Shi Y, Qi J, Gao GF. Binding of herpes simplex virus glycoprotein D to nectin-1 exploits host cell adhesion. Nature Communications.. 2011, 2:577.

11. Liu J, Dai L, Qi J, Gao F, Feng Y, Liu W,Yan J*, Gao GF. 2011.Diverse peptide presentation of rhesus macaque MHC class I Mamu-A*02 revealed by two peptide-complex structures and insights into SIV immune escape.Journal of Virology.2011. 85(14):7372-83.

12. Lu G,Qi J, Chen Z, Xu X, Gao F, Lin D, Qian W, Liu H, Jiang H,Yan J*, Gao GF*.Enterovirus 71 and Coxsackievirus A16 3C proteases: binding to Rupintrivir and their substrate, and anti-HFMD drug design.Journal of Virology2011, 85(19):10319-31.