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金属硫蛋白是中国科技名词。

如今,一个拥有灿烂文化的中国,带着丰富多彩的文化元素[1]屹立在世界东方。而中华文化的典型代表之一便是汉字[2]

名词解释

金属硫蛋白(metallothionein)是一类普遍存在于生物体内的金属结合蛋白。 金属硫蛋白是具有结合金属能力和高诱导特性的低分子量蛋白质。 富含半胱氨酸的短肽,对多种重金属有高度亲和性。它是分子质量较低,半胱氨酸残基和金属含量极高的蛋白质。与其结合的金属主要是镉、铜和锌,广泛地存在于从微生物到人类各种生物中,其结构高度保守。

发现

1957年,美国科学家Margoshoes在研究金属生物学作用时,从动物器官中分离出镉的金属蛋白质。由于它是一种低分子量、高巯基含量,能大量结合重金属离子,因此称为金属硫蛋白(简称MT)。MT分子呈椭圆形,分两个结构域,分子量为6,000~7,000道尔顿,直径30~50Å,含有61个氨基酸,其中20个氨基酸为半胱氨酸,少数有21个,这样每一个MT分子就可以结合7~12个金属离子。人体、动物、植物以及微生物体内均含有MT,而且其理化特性基本一致,具有特殊的光吸收。MT构象较坚固,具有较强的耐热性。

MT的用途

MT的重要生理功能表现在它是一种目前所知的最有效的自由基清除剂,其清除自由基(·OH)的能力约为SOD的几千倍,而清除氧自由基(·O)的能力约是谷胱甘肽(GSH)的25倍,而且具有很强的抗氧化活动。

由于MT具有特殊的化学结构,其中的金属具有动力学不稳定性,巯基具有亲核性倾向,使得MT易与某些亲电性物质,特别是与某些自由基相互作用。 [2]

研究

对于金属硫蛋白的研究,国内外主要集中在提取、检测以及应用上。由于在实际生产中,主要采用层析法,分离纯化后的金属硫蛋白中还含有其它的杂蛋白,因此本文作者正在进行金属硫蛋白的分子印迹聚合物的研究,使其更好地应用于金属硫蛋白的纯化。

理化性质

MT构象较坚固,具有较强的耐热性,生物学性质稳定,同时抗酶解,而且蛋白质氨基酸排列有重复性,在氨基酸链断掉一部分后仍会有活性。MT所有的半胱氨酸以还原状态出现。

一般来说,哺乳动物的MT分子量为6000~7000道尔顿,但去金属后即硫蛋白分子量为6000道尔顿左右,而真核微生物的MT分子量范围较大,为2000~10000道尔顿,如从粗糙脉孢菌中分离出来的MT分子量为2500道尔顿左右,酵母菌中分离得到的MT分子量为8000~10000道尔顿。高等植物的MT的分子量为10000~13800道尔顿。MT的等电点pI一般在4左右,如哺乳动物MT的等电点在3.9~4.6之间,已发现的水生生物MT的等电点在3.5~6.0之间。使各种金属硫蛋白中50%的金属离子发生解离的pH分别为Zn-MT 3.5~4.5,Cd-MT 2.5~3.5,Cu-MT pH﹤1.0,但对植物中的MT来说,相应的pH要偏高些。MT的存在形式及稳定性与它所结合金属的种类,是否结合了金属及环境的pH密切相关。同样,MT的光吸收特征除了与它的氨基酸组成有关外,也与它所结合的金属种类密切相关。

分类分布

MT的结构在生物进化中高度保守,有四种异构体,MT-Ⅰ和MT-Ⅱ在大多数哺乳动物的内脏器官中广泛存在,尤以肝、肾细胞为主,而且参加其功能调节。MT-Ⅲ分布主要限于中枢神经系统,主要分布于星性胶质细胞(集中于细胞体和突起中),其次为神经元细胞,也有报道称少量分布于生殖细胞、小肠、胃、肾和嗅觉皮质细胞中。MT-Ⅳ主要分布于皮肤、舌、消化道等器官的角质细胞和复层鳞状上皮细胞中。

参考文献