酶催化

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酶催化可以看作是介于均相与非均相催化反应之间的一种催化反应。 既可以看成是反应物与酶形成了中间化合物，也可以看成是在酶的表面上首先吸附了反应物，然后再进行反应。

目录

简介

概述

酶加速或减慢化学反应的作用。在一个活细胞中同时进行的几百种不同的反应都是借助于细胞内含有的相当数目的酶完成的。它们在催化反应专一性，催化效率以及对温度、pH值的敏感等方面表现出一般工业催化剂所没有的特性。在许多情况下，底物分子中微小的结构变化会丧失一个化合物作为底物的能力。

例如 尿素酶只能催化尿素，使之水解为氨和二氧化碳，而对结构非常相似的甲基尿素却毫无作用。有些酶表现的专一性程度低一些，能作用于具有某种特殊化学基团的多种化合物。酶的催化效率显然比其他类型催化剂高,在一定条件下,每个过氧化氢酶在一分钟内能转化5000000个过氧化氢分子,比其他催化剂效率要高几个数量级。在化学实验室中需几天或几个月才能完成的复杂反应序列，酶能在数秒钟之内催化完成。

酶催化反应

特征 酶催化反应还表现出一种在非酶促反应中不常见到的特征，即可与底物饱和。当底物浓度增加时，酶反应速率达到平衡并接近一个最大值m（见图）。

公式简介 1913年L.迈克利斯和L.M.门顿发展了关于酶的作用和动力学的一般理论，假定酶E首先与底物S结合形成酶－底物复合物ES；然后此复合物在第二步反应中分解形成游离的酶和产物P：

在动力学研究中通常使用的条件下，酶的浓度与底物相比是非常低的。当酶和底物混合后，ES的浓度迅速增加直至到达恒态,这种恒态通常在很短时间内就能达到,并可维持一段时间，在这段时间内，整个反应的速率基本上是恒定的。该速率被称为反应的初速率0，它可用产物的生成速率来测量：式中【Et】为总的酶浓度；为底物的浓度；1、2、3为反应速率常数。当底物浓度无穷大时，初速率接近最大值m，m=3【Et】。定义m=(2+3)/1，则得：

0=m/(1+m/)

式中m称为迈克利斯常数，代表在给定的酶浓度下，反应速率达到最大值的一半时所需的底物浓度。当3与2相比很小时,m就接近于酶－底物络合物的离解常数,可作为酶与其底物亲和力的量度。

自然界中的发现

原理 在自然界中，大约有三分之一的酶需要金属离子作为辅助因子或活化剂。有些含金属的酶，其所含的金属离子，特别是铁、钼、铜、锌等过渡金属离子与蛋白质部分牢固地结合，形成酶的活性部位。这种酶称为金属酶，例如使大气中游离的氮分子固定为氨的、含钼和铁的固氮酶；使底物氧化同时将氧分子还原为水的铜氧化酶;使H2(或H+)转化为H+(或H2)的含铁、硫的氢酶;一类含钼的氧化还原酶（如硝酸盐还原酶、嘌呤脱氢酶、黄嘌呤氧化酶、醛氧化酶、亚硫酸氧化酶和甲酸脱氢酶）等。在这些酶的大分子内部含有由若干金属原子组成的原子簇，作为活性中心，以络合活化底物分子。它们使底物络合活化的方式和通过配位体实现电子与能量偶联传递的原理，与相应的均相络合催化和多相络合催化过程有相似的地方。

发展 弄清自然界在亿万年进化过程中巧妙设计的各种酶作用机理，不仅能揭开生物催化过程的奥秒，也能为人类利用其中某些原理来研究开发新型高效催化剂奠定科学基础，并带动催化的边缘学科──光助催化、电催化和光电催化──的发展。

研究证明

相互转化 已知有将近2000种不同的酶，其中至少已有 200种已制出结晶物质，并已证明酶都是蛋白质，其分子量范围约从10000到1000000以上。通常按照酶所催化的反应来分类和定名。如氧化还原酶可催化电子传递反应，在细胞呼吸和能量产生中起着重要的作用；转移酶可催化一种化学基团，从一个底物转移到另一底物；水解酶可催化蛋白质、核酸、淀粉、脂肪、磷酸酯及其他物质的水解；裂合酶可催化底物发生非水解性裂解并生成双键；异构酶可催化异构物相互转化等。

辅助因子 有些酶类的活性仅由它们的蛋白质结构所决定，而另一些酶类还需要一种或多种的非蛋白质组分，称为辅助因子。辅助因子可以是金属离子或金属络合物，也可以是被称为辅酶的有机分子；有些酶类两者都需要。