蛋白质胶体查看源代码讨论查看历史

蛋白质胶体

[1]来自搜狗的图片

蛋白质胶体是指蛋白质在水中形成的一种比较稳定的亲水胶体。蛋白质是高分子有机化合物，其分子直径在2～20nm，在溶液中易形成大小介于1～100nm的质点(胶体质点的范围)，因此，蛋白质具有布朗运动、光散射现象、不能透过半透膜以及具有吸附能力等胶体的一般性质。蛋白质溶液属于胶体系统，在水中形成一种比较稳定的亲水胶体。

蛋白质溶液胶体系统的稳定性依赖于以下两个基本因素：

一是蛋白质表面形成水化层；

二是蛋白质表面具有同性电荷。

简介

中文名：蛋白质胶体

外文名：Protein colloid

分子直径:2～20nm

特   性:较稳定、亲水

应   用:支持生命活动、蛋白分离纯化等

稳定因素

蛋白质溶液胶体系统的稳定性依赖于以下两个基本因素：

(1)蛋白质表面形成水化层 由于蛋白质颗粒表面带有许多如一NH3+；、一COO-、一OH、一SH、一CO一NH，肽键等亲水的极性基团，因而易于发生水合作用(hydration)，进而使蛋白质颗粒表面形成一层较厚的水化层。水化层的存在使蛋白质颗粒相互隔开，使蛋白质颗粒不致聚集而沉淀。每1g蛋白质结合水0．3～0．5g。

(2)蛋白质表面具有同性电荷 蛋白质溶液除在等电点时分子的净电荷为零外，在非等电点状态时，蛋白质颗粒皆带有同性电荷，即在酸性溶液中带正电荷，在碱性溶液中带负电荷，与其周围的反离子构成稳定的双电层。蛋白质胶体分子间表面双电层的同性电荷相互排斥，进而阻止其聚集而沉淀。

破坏稳定性方法

根据蛋白质胶体稳定性原理，可以通过破坏这两个主要稳定因素，使蛋白质分子间的引力增加聚集沉淀。如盐析法、有机溶剂沉淀法。

如果加人适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或失去水化层，蛋白质的胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。蛋白质溶液可因下列试剂的加入而发生蛋白质沉淀。

高浓度中性盐

加入高浓度的硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质的电荷，从而使蛋白质生成沉淀。这种加入中性盐使蛋白质沉淀析出的现象称为盐析，常用于蛋白质的分离制备。不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。例如，血清中加入硫酸铵至50%饱和度时，球蛋白即可析出；继续加硫酸铵至饱和，清蛋白才能沉淀析出。球蛋白通常不溶于纯水，而溶于稀中性盐溶液，其溶解度随稀盐溶液浓度的增加而增大，表现盐溶特性。

有机溶剂

丙酮、乙醇等有机溶剂有较强的亲水能力，一般作为脱水剂，也能破坏蛋白质分子周围的水化层，导致蛋白质沉淀析出；如将溶液的pH调至蛋白质的等电点，再加入这些有机溶剂可加速沉淀反应。

重金属盐

Hg2+、Ag+、Pb2+等重金属离子可与蛋白质中带负电荷的基团形成不易溶解的盐而沉淀，因此重金属盐均有毒，误食重金属盐时应及时服用大量生蛋清或牛乳，可防止这些有害离子被吸收。

生物碱和某些酸类

如苦味酸、三氯乙酸、钼酸、钨酸、磷钨酸、单宁酸等生物碱试剂，可与蛋白质中带正电荷的基团生成不溶性的盐而析出。用盐析法或在低温下加入有机溶剂(先将蛋白质用酸碱调节到等电点状态)制取的蛋白质，仍保持天然蛋白质的一切特性和原有的生物活性，透析或超滤除去中性盐和有机溶剂，蛋白质仍可溶于水形成稳定的胶体溶液。若制备时温度较高或未能及时除去有机溶剂，析出的蛋白质可部分或全部失活。

意义

蛋白质的亲水胶体性质具有重要的生理意义。生物体中最多的成分是水，蛋白质与大量的水结合可形成各种流动性不同的胶体系统。如构成生物细胞的原生质就是复杂的、非均一性的胶体系统，生命活动的许多代谢反应即在此系统中进行。其他各种组织细胞的形状、弹性、黏度等性质，也与蛋白质的亲水胶体性质密切相关。

蛋白质的胶体性质还是许多蛋白质分离、纯化的基础。如蛋白质盐析、等电点沉淀和有机溶剂分离沉淀法的基本原理就是破坏了蛋白质分子表面的水化层和同性电荷作用的稳定因素，进而使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀，其他透析法是利用蛋白质大分子不能透过半透膜的性质以除去无机盐等小分子杂质。