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'''绿色萤光蛋白'''(Green fluorescent protein，简称GFP)，是一个由约238个[[氨基酸]]组成的[[蛋白质]]，从蓝光到紫外线都能使其激发，发出绿色萤光。虽然许多其他海洋生物也有类似的绿色荧光蛋白，但传统上，绿色荧光蛋白（GFP）指首先从维多利亚多管发光水母中分离的蛋白质<ref>[https://www.sohu.com/a/259130421_227596 【干货】 神奇的荧光蛋白] ，搜狐，2018-10-12</ref>。这种蛋白质最早是由下村脩等人在1962年在维多利亚多管发光水母中发现。这个发光的过程中还需要冷光蛋白质[[水母素]]的帮助，且这个冷光蛋白质与[[钙离子]](Ca2+)可产生交互作用。

在维多利亚多管发光水母中发现的野生型绿色萤光蛋白，395nm和475nm分别是最大和次大的激发波长，它的发射波长的峰点是在509nm，在[[可见光谱]]中处于绿光偏蓝的位置。绿色荧光蛋白的荧光量子产率（QY）为0.79。而从海肾(sea pansy)所得的绿色萤光蛋白，仅在498nm有一个较高的激发峰点。

在细胞生物学与分子<ref>[https://www.sohu.com/a/236636170_644220 生活中的分子---绿色荧光蛋白质 /Green Fluorescent Protein (GFP)] ，搜狐，2018-06-19</ref>生物学中，绿色萤光蛋白(GFP)基因常用做报导基因(reporter gene)。，绿色萤光蛋白基因也可以克隆到[[脊椎动物]](例如:[[兔子]])上进行表现，并拿来映证某种假设的实验方法。通过基因工程，绿色萤光蛋白(GFP)基因能稳转进不同物种的基因组，在后代中持续表达。现在，绿色萤光蛋白(GFP)基因已被导入并表达在许多物种，包括[[细菌]]，酵母和其他[[真菌]]，鱼（例如斑马鱼），[[植物]]，[[苍蝇]]，甚至人等的哺乳动物细胞。

2008年10月8日，日本[[科学家]]下村脩、美国科学家马丁·查尔菲和钱永健因为发现和改造绿色[[荧光蛋白]]而获得了当年的[[诺贝尔化学奖]]。

==历史==

===野生型GFP(wtGFP)===

在1960年代和1970年代，[[绿色]]萤光蛋白，连同分开发光蛋白水母素，首先从维多利亚多管发光水母被纯化，及其属性被下村修研究。

===GFP衍生物===

[[圣地亚哥]]海滩画说明[[基因突变]]的多样性，活细菌表达8种不同[[颜色]]的萤光蛋白。

由于对广泛使用的潜力和研究人员不断变化的需求，绿色萤光蛋白的许多不同的[[突变体]]已被改造设计。

==结构==

野生型绿色荧光蛋白，最开始是 238 个氨基酸的[[肽链]]，约 25KDa。然后按一定规则，11 条β-折叠在外周围成圆柱状的栅栏；圆柱中，α-螺旋把发色团固定在正几乎中心处。发色图被围在中心，能避免偶极化的[[水分子]]、顺磁化的[[氧分子]]或者顺反异构作用与发色团，致使荧光猝灭。

荧光是荧光蛋白最特别的特点，而其中的发色团起着主要的作用。在 α-螺旋上的 65、66、67位[[氨基酸]]——[[丝氨酸]]、[[酪氨酸]]、甘氨酸经过环化、脱氢等作用后形成发色团。有意思的是，发色团形成过程是由外周栅栏上的残基催化，底物只需要氧气。这暗示绿色荧光蛋白被广泛用于不同物种的潜力：在不同物种中能独立表达成有功能的蛋白，而不需要额外的因子。不过，现在依然在讨论准确的过程。

发色团上的共轭 π键能吸收[[激发光]]能量，在很短的时间后，以波长更长的发射光释放[[能量]]，形成荧光。

==应用==

由于荧光蛋白能稳定在后代[[遗传]]，并且能根据启动子特异性地表达，在需要定量或其他实验中慢慢取代了传统的[[化学]]染料。更多地，荧光蛋白被改造成了不同的新工具，既提供了解决问题的新思路，也可能带来更多有价值的新问题。


==视频==
===<center> 绿色萤光蛋白 相关视频</center>===
<center>【生物医学大讲堂】钱永健-绿色荧光蛋白的发展史</center>
<center>{{#iDisplay:r0325gi98ob|560|390|qq}}</center>

<center>绿色荧光蛋白诱导表达</center>
<center>{{#iDisplay:t0155iu6d2j|560|390|qq}}</center>

==参考文献==

[[Category:360 生物科學總論]]