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膠原(collagen)是哺乳動物體內含量最多的一類蛋白質,占蛋白質總量的25%~30% ,廣泛存在於從低等脊椎動物的體表面到哺乳動物機體的一切組織中。

膠原單體是長圓柱狀蛋白質,長度約為280 nm,直徑為1.4~1.5 nm。它由3 條多肽鏈彼此以超螺旋的形式纏繞而成。膠原由結構上略有不同的一組蛋白質構成,已發現有27種不同類型的膠原,按發現頁序分為I 型膠原、II 型膠原、IM 型膠原等,最常見的類型為I型膠原。 [1]

中文名:膠原

外文名:Collagen

作 用:細胞外最重要的水不溶性纖維蛋白

性 質:纖維

位 置:細胞外

基本結構

膠原蛋白的基本結構單位是原膠原(tropocollagen),原膠原肽鏈的一級結構具有(Gly-x-y)n重複序列, 其中x常為脯氨酸(Pro), y常為羥脯氨酸(Hypro)或羥賴氨酸(Hylys)。Hylys殘基可發生糖基化修飾, 其糖單位有的是一個半乳糖殘基(Gal), 但通常是二糖(Glu-Gal-),膠原上的糖所占的量約為膠原的10%。在膠原纖維內部,原膠原蛋白分子呈1/4交替平行排列,一個原膠原的頭部與下一個原膠的尾部有一個小的間隙分割,這種排列在膠原纖維上形成長度為67nm的周期性橫紋。平行排列的分子通過原膠原分子N末端與相鄰原膠原分子C末端的賴氨酸羥賴氨酸間形成共價鍵加以穩定。

現已發現20個左右的基因分別在不同組織中編碼不同類型的膠原; 不同類型的膠原定位於體內的特定組織,也有2-3種不同的膠原存在於同一組織中。

膠原蛋白(Collagen)又稱膠原,是由三條肽鏈擰成的螺旋形纖維狀蛋白質。膠原蛋白是動物結締組織重要的蛋白質,結締組織除了含60~70%的水分外,膠原蛋白占了約20~30%,因為有高含量的膠原蛋白,結締組織具有了一定的結構與機械力學性質,如張力強度、拉力、彈力等以達到支撐、保護的功能。

基本概念

膠原、明膠和膠原蛋白的異同:

英漢化學化工詞彙》(第3版 科學出版社,1988)中將collagen譯為膠原(蛋白),通常稱為膠原,有時候為了敘述上的方便或更強調其蛋白的特性,也把collagen稱作膠原蛋白。日本「長效寡肽」類膠原是指動物組織器官中存在的一類蛋白質,在提取、分離時,隨着方法和條件的不同,可以產生膠原、明膠和膠原蛋白三種產物。

能被稱為膠原的,必須是其三螺旋結構沒有改變的那類蛋白質,還保留有生物活性

明膠是膠原在酸、鹼、或高溫作用下的變性產物,與膠原一樣由18種氨基酸組成,但已失去了生物活性。

上述膠原第一種水解產物,便是膠原蛋白,膠原的三螺旋結構徹底鬆開,成為3條自由的肽鏈,且降解成多分散的肽段,其中包括小肽。因此膠原蛋白是多肽混合物,相對分子質量從幾千到幾萬,分子量分布很寬,沒有生物活性,能溶於冷水,而且能被蛋白酶利用。膠原蛋白與機體的生長、衰老和疾病有着極其密切的聯繫。因其具有良好的生物相容性、營養性、修復性、保濕性、配伍性和親和性,所以被廣泛應用於生物醫學材料、化妝品、食品及保健品等功能性產品。膠原蛋白具有美容(防皺、保濕、美白、減肥、豐胸)、預防骨質疏鬆、改善關節健康、改善血液循環健胃、提高人體免疫力等功效。

性質

通過上面的敘述,可以歸納如下:

a.膠原具有生物活性,不溶於冷水和熱水,不能被蛋白酶利用;

b.明膠相對分子質量較高只溶於熱水,不溶於冷水,膠原蛋白相對分子質量較低,而且分子量分布比明膠更寬,可溶於冷水;

c.明膠與膠原蛋白均無生物活性,但可被蛋白酶利用。

膠原蛋白是一種高分子功能性蛋白質,它是皮膚的主要組成部分,占皮膚真皮層80%的比重,它在皮膚中構成了一張細密的彈力網,牢固鎖住水分,支撐着皮膚。

膠原蛋白的技術簡介:

什麼是寡肽(和多肽相對應):採用固相肽合成(SPPS)技術,將分子量控制在500道爾頓左右,可直接作用於人體皮膚真皮層,最大限度的減少了吸收過程中的損耗,這也是寡肽的優勢。 同時,長效寡肽還能使膠原因子延長半衰期的超微囊化技術。使膠原蛋白在體內放緩水解速度,緩慢釋放出其功效,不但能使膠原因子釋放其最大活性,而且能長時間保持體液內的有效濃度;延長了膠原因子的半衰期,以達到其在體內發揮效果最大化。

合成與組裝

膠原的合成與組裝始於內質網,並在高爾基體中進行修飾,最後在細胞外組裝成膠原纖維。在膠原蛋白在粗面內質網膜結合的核糖體上起始合成前α鏈,並在內質網切除信號肽,通過內質網和高爾基體的加工、修飾和組裝,形成三股螺旋的前膠原並分泌到胞外,形成原膠原最後組裝成膠原原纖維和膠原纖維

前膠原是原膠原的前體,是分泌到胞外前的形式。前膠原由3條前α鏈螺旋而成,每條α鏈具有150個氨基酸殘基的N末端前肽和250個氨基酸殘基的C末端前肽。前肽的一級結構沒有Gly-X-Y序列,具有較多酸性氨基酸及芳香族氨基酸殘基,並含有半胱氨酸殘基,因此前α鏈在前肽區域並不形成三股螺旋結構。但在N末端前肽形成鏈內二硫鍵,在C末端前肽形成鏈內及鏈間二硫鍵。在I 型膠原的三股螺旋間沒有二硫鍵,前膠原C末端的5個鏈間二硫鍵在糙面內質網中形成,然後3條多肽鏈由C→N方向盤繞形成三股螺旋,鏈間二硫鍵在三股螺旋形成前對穩定前膠原3條多肽鏈的聯繫起重要作用。膠原肽鏈在糙面內質網合成帶有信號肽的前原膠原。 [2]

在糙面內質網中除切除信號肽外還進行一些重要的化學修飾反應,如Gly-X-Y序列中某些Pro和Lys殘基的羥化,羥賴氨酸可以進一步發生糖基化等修飾。經過修飾的前α鏈組裝成三股螺旋的前膠原,然後通過高爾基體分泌到細胞外,在前膠原N蛋白酶和前膠原C蛋白酶作用下,分別切去N末端前肽及C末端前肽,而兩端各保留一段非螺旋的端肽區成為原膠原,原膠原進而聚合形成膠原纖維。伴隨着膠原纖維的組裝,某些賴氨酸和羥賴氨酸殘基被細胞外的賴氨酸氧化酶氧化為醛,在多肽鏈間自然形成共價交聯,對膠原纖維的穩定和強度起重要作用。準確地切除N末端和C末端前肽對膠原纖維的正常組裝是必需的。

功能及分布

膠原是胞外基質中最主要的水不溶性纖維蛋白。I、II、III型膠原含量最為豐富,能形成類似的纖維結構。I 型膠原常形成較粗的纖維束,分布廣泛,主要存在於皮膚、肌腱、韌帶及骨中,具有很強的抗張強度,約占人體膠原含量的90%;II型膠原主要存在於軟骨中;III型膠原形成細微的原纖維網,廣泛分布於具有伸展性的組織中,如皮膚、血管及內臟等疏鬆結締組織;IV型膠原形成二維網格樣結構,是基膜的主要成分及支架。 [3]

視頻

膠原蛋白肽飲品知識培訓

參考文獻

  1. [趙新淮.食品蛋白質——結構、性質與功能:科學出版社,2009年]
  2. [翟中和,王喜忠,丁明孝主編.細胞生物學:高等教育出版社,2007年8月:524-526]
  3. [翟中和,王喜忠,丁明孝主編.細胞生物學:高等教育出版社,2007年8月:523-524]