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韓偉(學者)

韓偉
北京大學深圳研究生院

韓偉,男,北京大學深圳研究生院特聘研究員。

目錄

人物履歷

2015-至今 北京大學深圳研究生院 特聘研究員

2011-2015 美國伊利諾伊大學香檳分校 博後

2008-2011 香港科技大學 博後

2003-2008 香港科技大學 化學專業 博士

1998-2002 北京大學 化學專業 學士

研究興趣

細胞內生命活動的進行有賴於蛋白質結構的變化,比如蛋白的摺疊-解摺疊,蛋白-蛋白相互作用以及蛋白質自組裝。韓偉課題組致力於前沿計算模擬方法的開發和應用,以更好解釋這些重要的生物過程中蛋白質微觀結構的變化。我們的研究目標是通過計算機模擬來提供蛋白質功能以及功能異常的原子水平的分子機理,並且最終為從事生物醫藥的研究人員提供新的研究策略調控蛋白質的動態構象變化。

學術成果

1. Han, W.; Schulten, K. (2014) 「Fibril elongation by Aβ(17-42): Kinetic network analysis of hybrid-resolution molecular dynamics simulations」 Journal of the American Chemical Society 136, 12450.

2. Han, W.; Cheng, R. C.; Maduke, M. C.; Tajkhorshid, E. (2014) 「Water access points and hydration pathways in CLC H+/Cl–transporters」 Proceedings of the National Academy of Science USA 111, 1819 (see the highlight at PNAS 2014, 111, 1668).

3. Sothiselvam, S.; Liu, B.; Han, W.; Ramu, H.; Klepacki, D.; Atkinson, G.; Brauer, A.; Remm, M.; Tenson, T.; Schulten, K.; Vazquez-Laslop, N.; Mankin, A. S. (2014) 「Macrolide antibiotics predispose the ribosome for programmed translation arrest of regulatory peptides」 Proceedings of the National Academy of Science USA 111, 9804.

4. Han, W.; Schulten, K. (2012) 「Further optimization of a hybrid united-atom and coarse-grained force field for folding simulations: improved backbone hydration and interactions between charged side chains」 Journal of Chemical Theory and Computation 8, 4413.

5. Han, W.; Wan, C.-K.; Jiang, F.; Wu, Y.-D. (2010) 「PACE force field for protein simulations. 1. Full parameterization of version 1 and verification」 Journal of Chemical Theory and Computation 6, 3373.

6. Wu, Y.-D.; Han, W.; Wang, D.P.; Gao, Y.; Zhao, Y.L. (2008) 「Theoretical analysis of secondary structures of β-peptides」 Account of Chemical Research 41, 1418.

7. Han, W.; Wu, Y.-D. (2007) 「Coarse-grained protein model coupled with a coarse-grained water model: Molecular dynamics study of polyalanine-based peptides」 Journal of Chemical Theory and Computation 3, 2146 (co-corresponding author).

8. Han, W.; Wu, Y.-D. (2005) 「A strand-loop-strand structure is a possible intermediate in fibril elongation: Long-time simulations of amyloid-β peptide (10-35)」 Journal of the American Chemical Society 127, 15408.[1]

參考資料